Содержание

Циклическая светозависимая редокс-цепь фотосинтезирующих бактерий      Основные компоненты и принцип их действия      Комплекс реакционных центров      KoQ-Цитохром с-редуктаза      Пути использования ΔμH, образованной циклической редокс-цепью Нециклическая светозависимая редокс-цепь зеленых бактерий Нециклическая светозависимая редокс-цепь хлоропластов и цианобактерий      Принцип действия      Фотосистема I      Фотосистема II      PQH2-Пластоцианин-редуктаза      Судьба ΔμH, образованной фотосинтетической редокс-цепью хлоропластов Дыхательная цепь      Принцип действия      Источники восстановительных эквивалентов      НАДН-КоQ-Редуктаза      КоQН2-Цитохром с-редуктаза      Цитохромоксидаза      Укороченные дыхательные цепи, генерирующие ΔμH      Пути и эффективность использования ΔμH, образуемой дыхательной цепью Бактериородопсин      Принцип действия      Структура бактериородопсина      Липиды бактериородопсиновых бляшек      Фотоцикл бактериородопсина      Светозависимый транспорт протонов бактерий иородопсином      Другие ретиналь-содержащие белки Первичные ΔμH - генераторы: заключение

« назад

Наиболее важным результатом рентгеноструктурного анализа реакционных центров Rps. viridis явилось выяснение расположения окислительно-восстановительных простетических групп. На рис. 20 результаты этого анализа представлены таким образом, чтобы были видны только простетические группы. Четыре тема цитохрома с располагаются друг за другом над димером бактериохлорофилла. Расстояние между атомами железа двух соседних гемов колеблется от 1,4 до 1,6 нм. Атом железа тема, ближайшего к (БХл)2, находится на расстоянии 2,1 нм от двух ионов магния, входящих в состав (БХл)2. Димер ориентирован параллельно длинной оси комплекса реакционного центра. Он как бы зажат между ?-спиральными колоннами D, принадлежащих субъединицам М и L (соответственно DM и DL). Каждая из этих колонн несет остаток гистидина, имидазольная группа которого служит ли-гандом для Mg2+ в (БХл)2.

Два мономера бактериохлорофилла (БХл) закреплены несколько ниже димера под углом ~70° к последнему. Расстояние между ионами Mg2+ в (БХл)2 и БХл равно 1,3 нм. Лигандами Mg2+ в БХл служат имидазолы остатков гистидина, входящих в состав связок между колоннами См и DM,, CL и DL (рис. 21). Мономеры бактериохлорофилла находятся в контакте с бактериофеофитинами (БФео). Расстояния и углы равны, соответственно, 1,1 нм и 64°. Фитольные остатки участвуют в образовании такого контакта. На 1,8 нм ниже той из молекул БФео, которая связана с L-субъединицей, видна молекула менахинона, лежащая на остатке Trp-252 М-субъединицы. Симметричное место под другой молекулой БФео, по всей вероятности, предназначена для KoQ, который менее прочно связан с комплексом реакционных центров (отмывается в процессе выделения и кристаллизации комплекса). Этот KoQ мог бы расположиться на остатке Phe-216 и L-субъединицы.

На полпути между менахиноном и местом связывания KoQ находится атом негемового железа. Он связан с белком иначе, чем в FeS-протеинах. Четыре лиганда железа были идентифицированы как имидазольные группы гистидиновых остатков колонн DM, EM, DL и EL. Железо прямо не контактирует с хинонами, но один из гистидинов, упомянутых выше, располагается рядом с местом для KoQ. Наименьшее расстояние между хиноном и железом равно 0,7 нм.

Связки между колоннами AM и ВМ, СM и DM, AL и BL, CL и DL, а также четыре из пяти первых (от N-конца) аминокислотных остатков в субъединице Н участвуют в образовании контакта с цитохромом с. Tyr-L162 располагается между (БХл)2 и ближайшим к нему гемом. Предполагают, что он может участвовать в переносе электронов с этого тема на окисленный (БХл)2. В транспорте протонов из цитоплазмы к может участвовать Glu-H177, который имеет доступ в полость, где предположительно находится KoQ. Удаление H-субъединицы, несущей этот остаток, резко нарушает функцию KoQ в реакционном центре.

Согласно данным, полученным оптическими методами, (БХл)2 закреплен перпендикулярно к плоскости цитоплазматической мембраны Rps. viridis. Вот почему представляется весьма вероятным, что длинная ось комплекса реакционного центра расположена поперек мембраны. Расстояние между атомами Mg в (БХл)2 и менахиноном равно приблизительно 3,0 нм, так что электрон, перенесенный от (БХл)2 к менахинону, должен пересечь большую часть гидрофобного барьера мембраны.

В целом система, составленная из бактериохлорофиллов, бактериофеофитинов и хинонов, выглядит как два параллельных пути переноса электронов. Можно было бы предположить, что один электрон, восстанавливающий KoQ до KoQ', транспортируется правой ветвью, т. е. через MQ, а другой электрон, необходимый для восстановления KoQ', поставляется левой ветвью, т. е. без участия MQ. Однако опыты показали, что один из путей (предположительно левый) вообще не участвует в переносе электронов на KoQ.

Этот очевидный парадокс ожидает своего объяснения.